D-氨基酸残基存在于包括核糖体合成和翻译后修饰的肽（RiPP）在内的众多肽和天然产物中，对一些抗生素和毒素的生物活性起着至关重要的作用。最近，自由基S-腺苷-L-甲硫氨酸（SAM）酶已成为唯一能够在RiPP中进行直接和不可逆差向异构化的生物催化剂。然而，支撑这一生化过程的机制尚不清楚，这种翻译后修饰的结构基础仍然未知。
图片来源：Nat. Chem. Biol.
有鉴于此，Université Paris-Saclay的Alhosna Benjdia课题组解析了RiPP修饰自由基SAM酶的原子分辨率晶体结构，其底物正确定位在活性位点。
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结晶快照、尺寸排阻色谱-小角度x射线散射、电子顺磁共振光谱和生化分析等研究手段揭示了差向异构化在RiPP的生物合成中的催化机制。这一研究结果支持了肽差向异构化的前所未有的酶催化机制。
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原文标题：Structural and mechanistic basis for RiPP epimerization by a radical SAM enzyme
原文作者：Xavier Kubiak, Ivan Polsinelli, Leonard M. G. Chavas, Cameron D. Fyfe, Alain Guillot, Laura Fradale, Clémence Brewee, Stéphane Grimaldi, Guillaume Gerbaud, Aurélien Thureau, Pierre Legrand, Olivier Berteau & Alhosna Benjdia
原文链接：https://doi.org/10.1038/s41589-023-01493-1
