酶蛋白催化活性的动态调控是生物体中的常见调节机制，在维持生命过程中发挥着重要作用。其中，磷酸化/去磷酸化是一种常见的酶蛋白活性“开关”，能够通过可逆共价修饰酶蛋白的结构来调节其催化活性。受此启发，天津大学齐崴教授和王跃飞副研究员利用多肽和Cu²⁺的配位组装，获得了具有儿茶酚酶催化活性的多肽超分子仿酶，进一步通过引入酶催化反应，对多肽仿酶进行磷酸化/去磷酸化修饰，实现了对其催化活性的动态调节。

作者设计的多肽分子包含疏水烷基、不同数量的丙氨酸以及由Glu-Glu-Tyr构成的功能亲水区域。该分子能够通过谷氨酸与Cu²⁺配位组装形成多肽超分子仿酶，其具有纳米纤维的微观结构以及儿茶酚酶的催化活性。多肽仿酶的内部为疏水核心，表面为亲水区域。疏水核心主要包含疏水烷基链和丙氨酸残基；表面亲水区域包含大量由谷氨酸和Cu²⁺构成的催化活性中心，能够特异性识别和结合儿茶酚底物。此外，多肽仿酶表面的酪氨酸残基，使得其能够在酪氨酸激酶和碱性磷酸酶的作用下，实现可逆的磷酸化/去磷酸化。