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Angew. Chem. :共价有机框架原位固定生物酶的催化活性差异归因分析2023-06-26
由共价键连接而成的共价有机框架(COF)已成为新一代固定生物酶的多孔载体。其具有精确可调的功能和孔隙几何形状、拓扑多样性和明确定义的结构,使 COF成为生物分子固定化的潜在理想载体。

然而,COF的不利合成条件(即高温或有机溶剂)使其无法通过“一锅法”策略直接封装生物大分子。物理吸附方法由于弱相互作用或孔径不匹配,导致酶的低负载率或高浸出。迄今为止,已有研究用一锅法将酶封装在 COF 或类 COF 结构中,但生物酶和COF间的界面相互作用、底物扩散和酶的构象变化等影响生物酶催化活性的机制尚未揭示,这对于选择合适的COF 载体和设计高效的生物催化纳米系统至关重要。

近日,澳大利亚新南威尔士大学Kang Liang教授团队报道了将酶固定在不同COF 的原位合成策略,并对酶-COF表现出的不同生物催化活性进行了归因分析。

 

 

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结果表明,COF-LZU1 固定的生物酶在三种 COF(COF-LZU1、RT-COF-1 和 ACOF-1)中表现出了最优的生物活性。结构分析表明,酶与 COF-LZU1 具有最弱的界面相互作用;其次,COF-LZU1 最容易接近底物;此外,酶的最佳构象也促进了酶-COF-LZU1 的活性。已建立的纳米平台也被证明适用于多种生物酶。此外,COF-LZU1 在恶劣条件下和回收过程中也展现了对生物酶的优异保护性。

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该工作很好地揭示了 COF 和酶的界面相互作用、底物扩散及 COF 固定后的生物酶构象变化,为设计适用于多种工业应用的生物催化纳米系统提供了新的思路。

文信息

Insight into Bioactivity of In-situ Trapped Enzyme-Covalent-Organic Frameworks

Jieying Liang, Juanfang Ruan, Bosiljka Njegic, Aditya Rawal, Jason Scott, Jiangtao Xu, Cyrille Boyer, Kang Liang

Angewandte Chemie International Edition

DOI: 10.1002/anie.202303001